Home ЛАБОРАТОРИЯ ИНЖЕНЕРНОЙ ЭНЗИМОЛОГИИ


[Руководитель Лаборатории] [Состав Лаборатории] [Область интересов] [Последние достижения] [Методы исследования] [Межинститутские и международные связи] [Участие в проектах и программах] [Избранные публикации]

Руководитель Лаборатории:

    ПОПОВ Владимир Олегович, член-корреспондент РАН, профессор, доктор химических наук, директор Института
    тел.: (495)-952-3441
    факс: (495)-952-3441
    e-mail: vpopov ЭТ inbi.ras.ru

вверх

Состав лаборатории:
(
e-mail сотрудников даны в разделе "Телефоны и электронные адреса сотрудников Института")

    Безбородов А.М., гл.н.с.- консультант, д.б.н.
    Тихонова Т.В., ст.н.с., к.х.н.
    Куликова А.К., ст.н.с., к.б.н.
    Жуков В.Г., ст.н.с., к.б.н.
    Загустина Н.А, ст.н.с., к.б.н.
    Кравченко И.В., ст.н.с., к.б.н.
    Безсуднова Е.Ю. ст.н.с., к.х.н.
    Фуралев В.А., ст.н.с. к.б.н.
    Устинникова Т.Б., н.с., к.б.н.
    Стеханова Т.Н., н.с.
    Бойко К.М., н.с., к.б.н.
    Тихонов А.В., м.н.с., к.б.н.
    Слуцкая Э.C., н.с., к.б.н.
    Сафонова Т.Н., ст.н.с, к.х.н.
    Попинако А.В., и.о. н.с., к.х.н.
    Осипов Е.М., аспирант
    Николаева А.Ю., аспирант
    Якубов С.И., студент
    Абель А.С., студент

вверх

Область интересов:

        – Структурно-функциональные исследования ферментов и белковых комплексов;
        – Исследование молекулярных основ термостабильности и адаптации белков;
        – Молекулярные механизмы регуляции развития мышечной ткани ростовыми факторами;
        – Биодеградация вредных летучих примесей в газовоздушных выбросах.

вверх

Последние достижения:

    Структурные исследования
         1. Структурно-функциональные исследования мультигемовых цитохромов.
    Выделены и охарактеризованы два восьмигемовых цитохрома с с высокой нитритредуктазной активностью из галоалкалофильных бактерий рода Thioalkalivibrio, которые доминируют в бактериальных сообществах донных отложений гиперсоленых содовых озер с концентрацией ионов Na+ до 4 – 4,5 M и рН до 10,6. Методом рентгеноструктурного анализа установлены структуры свободных форм восьмигемовых цитохромов с и их комплексов с субстратами и ингибиторами (около 20 структур). Показано, что белки обладают рядом уникальных свойств, таких как образование стабильного гексамера в растворе, содержащего 48 гемов с, и связанная с ним уникальная схема транспорта продукта реакции, образование дополнительной связи Tyr - Cys в активном центре, наличие уникального по структуре N-концевого домена, которые позволяют выделить эти белки в отдельное семейство восьмигемовых нитритредуктаз. Охарактеризована роль олигомерной структуры восьмигемовых нитритредуктаз в катализе и стабилизации молекулы. Исследуются механизмы адаптации восьмигемовых нитритредуктаз к экстремальным условиям функционирования. В настоящее время ведутся работы по выяснению роли исследуемых ферментов в метаболизме галоалкалофильных бактерий рода Thioalkalivibrio. Для этой цели отсеквенирован и аннотирован геном бактерии Tv. nitratireducens, выделены и охарактеризованы другие ферменты серного и азотного метаболизма. Одним из них является флавоцитохром с сульфиддегидрогеназа - ключевой фермент респираторного окисления соединений серы у бактерий рода Thioalkalivibrio/i>, которое обеспечивает энергетические потребности клетки, связанные с выживанием в экстремальных условиях.
         2. Структурные исследование ферментов, перспективных для использования в качестве биокомпонентов биосенсоров.
         К таким ферментам относятся лакказа, билирубиноксидаза, алкогольоксидаза. В настоящее время методом рентгеноструктурного анализа получены структуры двух лакказ: лакказы из аскомицета Botrytis aclada (дегликозилированная форма «дикого типа» и точечный мутант со сниженным потенциалом Т1-центра) и лакказы из базидиомицета Trychaptum abietinum.
         В рамках совместной работы с Институтом клетки Академии наук Украины продолжаются работы по получению пространственной структуры алкогольдегидрогеназы из дрожжей Hansenula polymorpha.
         3. Исследование белков с неизвестной функцией.
         Совместно с Университетом Вирджинии США (группа Wladek Minor) реализуется проект по выяснению функций ферментов, имеющих установленную пространственную структуру. Белки с ещё не установленными функциями составляют 30-40% от общего количества белков, закодированных в любом известном на сегодняшний день бактериальном геноме, этот процент еще больше в случае эукариотических геномов, включая геном человека. Основной подход, используемый в данном проекте, заключается в определении химической природы биологического лиганда, способного селективно связываться с молекулой исследуемого фермента, что является ключом к пониманию его функции. Данный подход носит название кристаллографический скрининг и представляет собой трёхэтапный процесс, состоящий из получения кристаллов свободной (апо) формы исследуемых белков, их инкубации в коктейлях, содержащих низкомолекулярные соединения, представляющие собой основные клеточные метаболиты и их структурные элементы и определение соединения или соединений, связавшихся с белком-мишенью с помощью рентгеноструктурного анализа инкубированных кристаллов.
         В рамках проекта отобрано 15 различных белков с установленной пространственной структурой и неизвестной функцией. 14 из этих белков были успешно экспрессированы. Для 10 белков получены кристаллы и для 6 решены пространственные структуры. В настоящий момент ведется работа по настаиванию полученных кристаллов в коктейлях с лигандами и получению структур комплексов.
         4. Атомное разрешение.
         В настоящее время в Международном банке белковых структур (www.rcsb.org) находится более 85 000 структур белков, но менее 400 из них имеют атомное разрешение. Такое высокое разрешение позволяет уточнить детали тонкой структуры молекулы, в том числе положение атомов водорода, что может быть важным для исследования молекулярного механизма действия фермента.
         Сотрудниками лаборатории получен ряд пространственных структур, имеющих атомное разрешение. Среди таких структур: уридинфосфорилаза из бактерии S.oneidensis (разрешение 0.95А), кристаллы которой получены в условиях микрогравитации, и НАД-заивисмая формиатдегидрогеназа из бактерии Moraxella sp. С1 (разрешение 1.10А).
         С начала 2010 года и к настоящему моменту в банк данных пространственных структур (www.rcsb.org) депонировано 26 пространственных структур различных белков. Также в лаборатории проводятся работы по кристаллизации трудноокристаллизуемых белков (механозависимый фактор роста; антитела на фуллерен С60; октамерная алкогольосидаза; белки, регулирующие экспрессию генов эукариот, и др.).

    Исследования молекулярных основ термостабильности и адаптации белков к экстремальным условиям
         Исследования относятся к области структурной геномики и протеомики экстремофильных организмов – архей. Благодаря уникальной адаптации архей к экстремальным условиям, а также наличию у эукариот молекулярных признаков архей, ферменты из архейных организмов представляют неисчерпаемый источник информации для решения как фундаментальных, так и прикладных задач. Сравнительный анализ структуры и функции архейных белков с их аналогами из мезофильных организмов позволяет анализировать молекулярные механизмы адаптации белков, прогнозировать и модулировать их стабильность, а также уточнять механизм действия ферментов.
         Биотехнологическое приложение результатов исследования ферментов из экстремофилов состоит в понимании причин и закономерностей, определяющих уникальные свойства и функции экстремозимов, для последующего направленного изменения свойств биотехнологически значимых ферментов при решении научных, технологических и медицинских задач методами белковой инженерии.
         В рамках данного исследования совместно с Центром «Биоинженерия» РАН проведены работы с перспективными для применения в тонком органическом синтезе и в молекулярной диагностике новыми окислительными ферментами, гидролазами и ДНК-лигазами из термостабильных архей из коллекции гипертермофильных организмов д.б.н. Е.А. Бонч-Осмоловской (Институт микробиологии им. С.Н. Виноградского РАН). Охарактеризованы биохимические свойства ферментов, методом рентгеноструктурного анализа получены структуры новых ферментов и проведена их структурно-функциональная характеристика.

    Ростовые факторы
         Создана система экспрессии в дрожжевых клетках механо-ростового фактора (МРФ) – белка, представляющего собой продукт альтернативного сплайсинга гена ИФР-1, но активирующего деление миобластов через иные, чем ИФР-1, рецепторы (совместно с лаб. Беневоленского). Полученный рекомбинантный белок обладает биологической активностью в системах in vitro и in vivo.
         В ходе исследований экспрессии МРФ впервые в мире было установлено, что из различных факторов клеточного стресса только гипертермия и ацидификация, т. е. факторы, сопровождающие интенсивное мышечное сокращение, стимулируют экспрессию МРФ. Было показано, что глюкокортикоиды блокируют обнаруженный эффект стимуляции, что может служить одним из механизмов развития стероидной миопатии.
         Впервые в мире было обнаружено, что из различных систем вторичных мессенджеров только цАМФ через протеинкиназу А стимулирует экспрессию МРФ в миобластах мыши и человека, в то время как протеинкиназа С активирует синтез МРФ только в человеческих клетках.
         Впервые в мире было обнаружено, что освобождающиеся из поврежденной мышечной ткани миофибриллярные белки титин, миомезин и миозин-связывающий белок С стимулируют экспрессию МРФ в соседних неповрежденных клетках, что служит одним из механизмов развития функциональной гипертрофии и регенерации мышц.
         Были созданы панели siРНК, ингибирующих экспрессию миостатина в клетках человека и мыши.

    Биодеградация ксенобиотиков
         Исследована возможность создания нового биокатализатора по дезодорации и очистке от вредных примесей воздуха табачных предприятий с использованием лабораторных микрореакторов. В лабораторных условиях смоделирована воздушная смесь, подлежащую очистке и дезодорации, методом ГЖХ показано, что смесь летучих веществ, поступающая в реактор содержала до 60 % никотина. Исследованы вещества определяющие характерный запах табачных листьев, охарактеризован запах этих соединений. Из накопительных культур получено сообщество микроорганизмов, способное метаболизировать комплекс летучих веществ, входящих в состав листьев табака, а также никотин и его производные. Показано на основании исследования последовательностей 16 SРНК, что основные штаммы, участвующие в деструкции никотина, выделенные из сообщества микроорганизмов на биофильтре принадлежали к родам Pseudomonas, Bacillus, Rhodococcus. Анализ воздушной смеси на входе и выходе из микрореактороров методом ГЖХ показал возможность 90%-ного удаления никотина из газовой смеси, как наиболее токсичного вещества. Проведен мониторинг лабораторных биореакторов с оценкой их способности очищать воздух, содержащий токсичные вещества табака в течение 12 месяцев с использованием модельной смеси летучих веществ табачных листьев, аналогичной выбросам табачных предприятий. Никотин на выходе из реактора практически не обнаруживался, что указывает на его полное потребление на биокатализаторе. Исследование орошающей жидкости показало достаточно полную деструкцию основных веществ, определяющих запах (никотина, соланона и тетраметилгексадеценола), сообществом микроорганизмов на биофильтре. Присутствующие в жидкости вещества не обладали токсичностью на основании биолюминисцентного теста. Полученные результаты позволили осуществить масштабирование процесса биофильтрации для удаления запаха вентиляционных выбросов табачного производства. Испытание метода микробиологической дезодорации проводилось с использованием пилотной установки – полнофункциональной модели (в масштабе 1:100) основной секции (БФК-02.Б) промышленно выпускаемого биофильтра модели БФК-02. Установка была врезана в систему трубопроводов на табачном предприятии. В результате изучения работы пилотной установки на табачном предприятии определены вещества присутствующие постоянно в выбросе, определяющие его неприятный запах. К таким компонентам были отнесены никотин, соланон, мегастигматриенон (табанон), фарнезилацетон, диметилундекадиенол и тетраметилгексадеценол, составляющие, как правило, более 85% общей массы летучих органических примесей в потоке воздуха на входе в пилотную установку и определяющие специфический запах.
         Запуск установки показал, что в течение месяца достигался уровень ее эффективной работы. В результате постоянного исследования проб воздуха на входе и выходе была показана ее устойчивая работа, обеспечивающая эффективность конверсии всех основных летучих примесей на уровне не ниже 95% в течение всего периода наблюдений. Проведено успешное испытание метода микробиологической дезодорации для одного из наиболее насыщенных летучими примесями вентиляционных выбросов, образующихся в условиях реального табачного производства.
         Проведены долгосрочные промышленные испытания опытно-промышленной установки БФК-02 на Курьяновских очистных сооружениях МГУП "Мосводоканал". Показана эффективность очистки по сероводороду - не ниже 95% (до 98%). Проведены исследования по влиянию рН питатательного раствора на эффективность очистки. Показана возможность длительной консервации установки и биокатализатора (6 месяцев) с последующим его запуском. Эффективность очистки после рестарта по сероводороду - не ниже 95% (до 98%), период рестарта составил примерно 48 часов.

    Инновационная деятельность:

         В.О. Попов является руководителем отдела «Белковая Фабрика» НБИКС-Центра НИЦ «Курчатовский институт» (
    http://www.nrcki.ru/pages/main/5762/5914/5351/5968/8899/index.shtml).
         Микробиологическая технология очистки воздуха от техногенных выбросов летучих органических соединений успешно коммерциализована фирмой «Инновационные Биотехнологии». За данную разработку коллектив авторов награжден премией Правительства Российской Федерации. Газоочистные установки успешно эксплуатируются на предприятиях России и Великобритании.
         В.О. Попов является координатором Российской Технологической Платформы «Биоиндустрия и биоресурсы» (Биотех2030).

вверх

Методы исследования, имеющиеся в лаборатории:

    •  Широкий спектр оборудования для проведения работ в области биохимии (спектрофотометры, хроматографы низкого и высокого давления, приборы электрофореза и пр.).
    • Комплекс оборудования для кристаллизации макромолекул (методы диффузии в парах и встречной диффузии),
    включая:
      уникальную анаэробную камеру Belle Technology Anaerobic Glove Box System for Protein Crystallography,
      термостатируемые инкубаторы,
      современные микроскопы с системой фотодетекции кристаллов, и др.
    •  Роботизированная система кристаллизации макромолекул фирмы Rigaku (расположена в отделе «Белковая фабрика» НИЦ «Курчатовский институт»).
    •  Возможность кристаллизации макромолекул в условиях микрогравитации (в рамках совместного Российско-Японского проекта Роскосмоса).
    •  Синхротронный источник рентгеновского излучения (расположен в НИЦ «Курчатовский институт»).
    •  Стерильный бокс для получения, ведения и проведения экспериментов с различными культурами клеток.
    •  Пилотные микробиологические газоочистные установки, оснащенными необходимыми измерительными устройствами.

вверх

Межинститутские и международные научные связи:

    МГУ им.М.В.Ломоносова, Химический факультет
    НИЦ «Курчатовский институт»
    Институт кристаллографии им.А.В.Шубникова РАН
    Центр «Биоинженерия» РАН
    Институт молекулярной биологии им.В.А.Энгельгардта РАН
    Институт биоорганической химии им. М.М.Шемякина и Ю.А.Овчинникова РАН
    Институт микробиологии им. С.Н. Виноградского РАН
    Институт органической химии им. Н.Д. Зелинского РАН
    Институт общей генетики им.Н.И.Вавилова РАН
    Институт биологии гена РАН
    ГУ НИИ эпидемиологии и микробиологии имени Н.Ф.Гамалеи
    Институт элементоорганических соединений РАН
    ГНЦ Институт медико-биологических проблем РАН
    Институт трансплантологии и искусственных органов МЗ РФ
    Центральный Сибирский ботанический сад СО РАН

    EMBL, Hamburg Outstation (DESY), Germany
    University of Virginia, Charlottesville, USA
    SPRING8, Harima Science Garden, Japan
    ESRF, Grenoble, France

вверх

Участие в проектах и программах (с 2010 г. по н.в.)

    ERA-NET. 7th EU Framework Programme,
    Соисполнители по проекту «Novel thermostable enzymes for industrial biotechnology (THERMOGENE)»
    руководитель – В.О.Попов.
    РФФИ, 12-04-33246-Мол_вед_а, 2012-2013 гг.,
    Комплексный подход к получению монокристаллов трудно кристаллизуемых белков, представляющих интерес для биотехнологическоих приложений,
    руководитель – К.М. Бойко.
    РФФИ, 10-04-01062-а, 2010-2011 гг.,
    Особенности структуры и функции термостабильных короткоцепочечных алкогольдегидрогеназ из гипертермофильной археи Thermococcus sibiricus,
    руководитель – Е.Ю. Безсуднова.
    РФФИ, № 12-04-31450-Мол_а, 2012-2013 гг.,
    Кристаллографический подход к определению неизвестных белковых функций
    руководитель – М.А. Горбачева.
    РФФИ, № 10-04-01695, 2010 – 2012 гг.,
    Ферменты цикла азота и серы галоалкалофильных серуокисляющих бактерий рода Thioalkalivibrio: структура, функция, роль в адаптации к экстремальным условиям обитания,
    руководитель – Т.В.Тихонова.
    Министерство образования и науки РФ, 2010-2012 гг.,
    Соисполнители НИР «Идентификация и структурно-функциональная характеристика новых ферментов для биотехнологии и медицины» в рамках ФЦП «Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития научно-технологического комплекса России на 2007-2012 годы»,
    руководитель – В.О.Попов.
    Министерство образования и науки РФ, 2012 г.,
    Соисполнители НИР «Определение пространственной структуры бета-гликозидазы» в рамках ФЦП «Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития научно–технологического комплекса России на 2007–2013 годы»,
    руководитель – Е.Ю. Безсуднова.
    Министерство образования и науки РФ, 2012-2013 гг.,
    Соисполнители НИР «Исследование структурно-функциональных особенностей и фармакологического потенциала гистоноподобных HU белков из паразитических микроорганизмов класса микоплазм, вызывающих инфекционные заболевания человека и сельскохозяйственных животных» в рамках ФЦП «Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития научно–технологического комплекса России на 2007–2013 годы».,
    руководитель – К.М. Бойко.
    Министерство образования и науки РФ, 2011-2012 гг.,
    Исполнители НИР «Структурно-функциональная характеристика уридинфосфорилазы, перспективной для биотехнологического синтеза» в рамках ФЦП «Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития научно–технологического комплекса России на 2007–2013 годы»,
    руководитель – Т.Н. Сафонова.
    Министерство образования и науки РФ, 2011-2012 гг.,
    Соисполнители НИР «Получение кристаллов и рентгеноструктурные исследования аминогликозид-фосфотрансферазы тип VIII (Aph VIII), ключевого элемента тест-систем для скрининга ингибиторов серин-треониновых протеинкиназ» в рамках ФЦП «Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития научно–технологического комплекса России на 2007–2013 годы».,
    руководитель – К.М. Бойко.
    Министерство образования и науки РФ, 2010-2012 гг.,
    Исполнители НИР «Разработка новых подходов к созданию лекарственных препаратов для лечения патологического ослабления мышечной функции» в рамках ФЦП «Научные и научно-педагогические кадры инновационной России» на 2009-2013»,
    руководитель – В.О.Попов.
    Министерство образования и науки РФ, 2010-2012 гг.,
    Исполнители НИР «Ферменты цикла азота и серы галоалкалофильных серуокисляющих бактерий рода Thioalkalivibrio: структура, функция, механизмы адаптации к экстремальным условиям функционирования» в рамках ФЦП «Научные и научно-педагогические кадры инновационной России» на 2009-2013».,
    руководитель – Т.В. Тихонова.
    Российское Космическое Агентство, 2009-2012 гг. (пролонгированный),
    Соисполнители ОКР «Разработка методики получения, выделения и очистки, определение условий кристаллизации белков. Проведение сеансов КЭ «Кристаллизатор» методом встречной диффузии. Обработка результатов проведения КЭ «Кристаллизатор» на аппаратуре «JAXA PCG» для рентгеноструктурного анализа» в рамках совместного проекта между Японским Аэрокосмическим Агентством и Федеральным Космическим Агентством б/н от 23.02.09.,
    руководитель – К.М. Бойко.

вверх

Избранные публикации:

    Монографии: :
    Квеситадзе Г.И., Безбородов А.М. «Введение в биотехнологию», М.. «Наука» (20 л.) 2002 г.
    Безбородов А.М., Загустина Н.А., Попов В.О. Ферментативные процессы в биотехнологии. М.:Наука, 2008. 335 с. ISBN 978-5-02-035661-0
    Безбородов А.М., Квеситадзе Г.И. Микробиологический синтез. Санкт-Петербург: Проспект науки, 2011. 141 с. ISBN 978-5-903090-52-5

    Статьи:
    1. Стеханова Т. Н., Безсуднова Е. Ю., Марданов А. В., Осипов Е., Равин Н. В., Скрябин К. Г., Попов В. О. Новая никотинамидаза из термофильной археи Acidilobus saccharovorans: структурно-функциональная характеристика. Биохимия (2014) т.79, N1, 68-78.
    2. Stekhanova Tatiana N., Bezsudnova Ekaterina Y., Andrey V. Mardanov, Vadim M. Gumerov, Natalya Artemova, Serguey Y. Kleymenov, Vladimir O. Popov Sodium chloride-induced modulation of the activity and thermal stability of short-chain oxidoreductase from Thermococcus sibiricus. Applied Biochemistry and Biotechnology 2013, v. 171, p. 1877-1889. DOI 10.1007 s12010-013-0462-1.
    3. Rose-Marie A. S. Doyle, Sophie J. Marritt, James D. Gwyer, Thomas G. Lowe, Tamara V. Tikhonova, Vladimir O. Popov, Kate Haynes, Justin M. Bradley, Myles R. Cheesman and Julea N. Butt Contrasting catalytic profiles of multiheme nitrite reductases containing CxxCK heme-binding motifs. Journal of Biological Inorganic Chemistry (2013) v.18, N 6, 655-667.
    4. Бойко К. М., Липкин А. В., Попов В. О., Ковальчук М. В. От гена к структуре. белковая фабрика НБИК-центра курчатовского института. Кристаллография, 2013, т.58, №3, 431-437
    5. Фуралев В. А., Кравченко И. В., Попов В. О. Направленная доставка siРНК в дифференцированные миотубы мыши в культуре с помощью конъюгата катионного олигопептида с токсином FS2. Биохимия (2013) т. 78, N 4. 541-547.
    6. Н. Н. Мордкович, Т. Н. Сафонова, В. А. Манувера, В. П. Вейко, К. М. Поляков, К. С. Алексеев, С. Н. Михайлов, В. О. Попов Физико-химическая характеристика уридинфосфорилазы из Shewanella oneidensis MR-1. ДАН (2013) т.451, N2, 225-227.
    7. Tрофимов А.А., Поляков К.М., Тихонов А.В., Безсуднова Е.Ю., Дороватовский П.В., Гумеров В.М., Равин Н.В., Скрябин К.Г., Попов В.О. Структуры комплексов бета-гликозидазы из Acidilobus saccharavorans с Tris и глицерином. ДАН (2013) т.449, N3, 356-359.
    8. Anton A. Trofimov, Konstantin M. Polyakov, Tamara V. Tikhonova, Alexey V. Tikhonov, Tatyana N. Safonova, Konstantin M. Boyko, Pavel V. Dorovatovskii, Vladimir O. Popov. Covalent modifications of catalytic tyrosine in octaheme cytochrome c nitrite reductase and their effect on the enzyme activity. Acta Crystallographica Sect.D, (2012) v.68, 144–153.
    9. Bezsudnova Ekaterina Y., Konstantin M. Boyko, Konstantin M. Polyakov, Pavel V. Dorovatovskiy, Tatiana N. Stekhanova, Vadim M. Gumerov, Nikolai V. Ravin, Konstantin G. Skryabin, Michael V. Kovalchuk, Vladimir O. Popov, Structural insight into the molecular basis of polyextremophilicity of short-chain alcohol dehydrogenase from the hyperthermophilic archaeon Thermococcus sibiricus, Biochimie, 2012.
    10. Tikhonova, Tamara; Tikhonov, Alexey; Trofimov, Anton; Polyakov, Konstantin; Boyko, Konstantin; Cherkashin, Eugene; Rakitina, Tatiana; Sorokin, Dmitry; Popov, Vladimir. Comparative structural and functional analysis of two octaheme nitrite reductases from closely related Thioalkalivibrio species, FEBS Journal, 2012,279 (21):4052-4061.
    11. Petrova T., Bezsudnova E. Y., Boyko K. M., Mardanov A. V., Polyakov K. M., Volkov V. V., Kozin M., Ravin N. V., Shabalin I. G., Skryabin K. G., Stekhanova T. N., Kovalchuk M. V. and Popov V. O. ATP-dependent DNA ligase from Thermococcus sp. 1519 displays a new arrangement of the OB-fold domain. 2012, Acta Cryst. F, F68, 1440–1447.
    12. Petrova T. E., Bezsudnova E. Y., Dorokhov B. D., Slutskaya E. S., Polyakov K. M., Dorovatovskiy P. V., Ravin N. V., Skryabin K. G., Kovalchuk M. V. and Popov V. O. Expression, purification, crystallization and preliminary crystallographic analysis of a thermostable DNA ligase from the archaeon Thermococcus sibiricus.Acta Cryst. (2012). F68, 163–165.
    13. Слуцкая Э.С., Безсуднова Е.Ю., Марданов А.В., Гумеров В.М., Ракитина Т.В., Попов В.О., Липкин В.М. Характеристика новой М42 аминопептидазы из кренархеи Desulfurococcus kamchatkensis ДАН, 2012, т.442, № 4, с. 551–554
    14. Слуцкая Э.С., Безсуднова Е.Ю., Гумеров В.М., Марданов А.В., Сафенкова И.В., Клейменов С.Ю., Чеботарева Н.А., Равин Н.В., Скрябин К.Г., Попов В.О.Fe-зависимая супероксиддисмутаза из новой термоацидофильной кренархеи Aсidilobus saccharovorans: от гена до активного фермента. Биохимия (Москва), (2012) т77, вып12, с.1681-1692.
    15. Горбачева М.А., Ярош А.Г., Дороватовский П.В., Ракитина Т.В., Бойко К.М., Корженевский Д.А., Липкин А.В., Попов В.О., Шумилин И.А. Новый подход к исследованию структурно-функциональных свойств белков с неизвестными функциями (2012). Биоорганическая химия, Т.38, №1, стр.1
    16. Загустина Н.А., Мишарина Т.А., Веприцкий А.А., Ружицкий А.О., Теренина М.Б., Крикунова Н.И., Попов В.О. Летучие вещества табачных листьев, удаление из воздуха методом биофильтрации. Прикладная биохимия и микробиология, 2012. Т. 48, № 4, С. 425-436.
    17. Kravchenko I.V., Furalyov V.A., Popov V.O. Stimulation of mechano-growth factor expression by myofibrillar proteins in murine myoblasts and myotubes. Molecular and cellular biochemistry. 2012. v.363, N1-2, p.347-355.
    18. Тихонова Т.В., Трофимов А.А., Попов В.О. Восьмигемовые нитритредуктазы: структура и свойства. Биохимия (2012) 77, 1362-73 (обзор)
    19. Нилов Д.К., Шабалин И.Г., Попов В.О., Швядас В.К. Изучение транспорта формиата через субстратный канал формиатдегидрогеназы при помощи управляемой молекулярной динамики. Биохимия (2011) т.76, 211-213.
    20. Kravchenko I.V., Furalyov V.A., Lisitsina E.S., Popov V.O. Stimulation of mechano-growth factor expression by second messengers. Archives of biochemistry and biophysics. 2011. v.507, N2, p.323-331.
    21. Lyashenko V., Bezsudnova E. Y., Gumerov V. M., Lashkov A. A., Mardanov A. V., Mikhailov A. M., Polyakov K. M., Popov V. O., Ravin N. V., Skryabin K. G., Zabolotniy V. K., Stekhanova T. N. and Kovalchuk M. V. Expression, purification and crystallization of a thermostable short-chain alcohol dehydrogenase from the archaeon Thermococcus sibiricus. Acta Cryst. (2010). F66, 655–657.
    22. Stekhanova T.N., Mardanov A.V., Bezsudnova E.Y., Gumerov V.M., Ravin N. V., Skryabin K. G., and Popov V.O. Characterization of a Thermostable Short-Chain Alcohol Dehydrogenase from the Hyperthermophilic Archaeon Thermococcus sibiricus. Appl. Envir. Microbiol, 2010, V. 76(12), p. 4096–4098.
    23. Filimonenkov A.A., Zvyagilskaya R.A., Tikhonova T.V., Popov V.O. Isolation and characterization of nitrate reductase from the halophilic sulfur-oxidizing bacterium Thioalkalivibrio nitratireducens. Biochemistry (Mosc). (2010) 75(6):744-51.
    24. Zagustina N.A., Krikunova N.I., Kulikova A.K., Misharina T.A., Romanov M.E., Ruzhitsky A.O., Terenina M.V., Veprizky A.A., Zukov V.G., and Popov V.O. Composition of air emission from tobacco factories and developmet of the biocatalyst for odor control. J. of Chemical Technology & Biotechnology. 2010, V. 85, № 3, P. З20-327.
    25. «Промышленные испытания высокопроизводительного биофильтра для очистки дурно пахнущих выбросов очистных сооружений.» Жуков В.Г., Веприцкий А.А., Загустина Н.А., Попов В.О. Доклад на конференции Международной Водной Ассоциации (IWA). Водоподготовка и очистка сточных вод населенных мест в XXI веке: Технологии, Проектные решения, Эксплуатация станций. Москва 2-4 июня 2010. Сборник докладов конференции. Изд-во: ЗАО`Фирма СИБИКО Интернэшнл,`С. 267-278. ISBN: 978-5-9900677-9-0
    26. Polyakov K.M., Boyko K.M., Tikhonova T.V., Slutsky A., Antipov A.N., Zvyagilskaya R.A., Popov A.N., Lamzin V.S. Popov V.O. Structure of a hexameric nitrite reductase containing 48 hemes c fromthe extremophile bacterium Thiolkalivibrio nitratireducens. J.Mol.Biol. (2009) 389, 846-862.
    27. Shabalin IG, Filippova EV, Polyakov KM, Sadykhov EG, Safonova TN, Tikhonova TV, Tishkov VI, Popov VO. Structures of the apo and holo forms of formate dehydrogenase from the bacterium Moraxella sp. C-1: towards understanding the mechanism of the closure of the interdomain cleft. Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. (2009) 65, 1315-1325.
    28. Bezsudnova E.Y., Kovalchuk M.V., Mardanov A.V., Poliakov K.M., Popov V.O., Ravin N.V., Skryabin K.G., Smagin V.A., Stekhanova T.N., Tikhonova T.V. Overexpression, purification and crystallization of a thermostable DNA ligase from the archaeon Thermococcus sp. 1519. Acta Cryst. Section F, (2009) F65, 368-371
    29. Bezsudnova E.Y., Sorokin D.Y., Tikhonova T.V., Popov V.O.. Thiocyanate hydrolase, the primary enzyme initiating thiocyanate degradation in the novel obligately chemolithoautotrophic halophilic sulfur-oxidizing bacterium Thiohalophilus thiocyanoxidans. Biochim. Biophys. Acta (2007) 1774, 1563–1570.
    30. Tikhonova T.V., Slutsky A., Antipov A.N., Boyko K.M., Polyakov K.M., Sorokin D.Y., Zvyagilskaya R.A., Popov V.O. Molecular and catalytic properties of a novel cytochrome c nitrite reductase from nitrate-reducing haloalkaliphilic sulfur-oxidizing bacterium Thioalkalivibrio nitratireducens. Biochim.Biophys. Acta (2006) 1764, 715-723.
    31. Pletneva N., Pletnev S., Tikhonova T., Popov V., Martynov V., Pletnev V. Structure of a red fluorescent protein from Zoanthus, zRFP574, reveals a novel chromophore. Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 2006, 62, 527-32.
    32. Kravchenko IV, Furalyov VA, Khotchenkov VP, Popov VO. Monoclonal antibodies to mechano-growth factor. Hybridoma (Larchmt). 2006; v.25, p.300-305.
    33. Кравченко И.В., Фуралёв В.А., Хотченков В.П., Попов В.О., Кирпичников М.П. Изучение индукции экспрессии механо-ростового фактора в системе in vitro. Доклады Академии наук, 2007, т.417, N4, с.337-340.
    34. Фуралёв В.А., Кравченко И.В., Хотченков В.П., Попов В.О.. Малые интерферирующие РНК к миостатину мыши. Биохимия, 2008, т.73, с.420–425.
    35. Kravchenko IV, Furalyov VA, Khotchenkov VP, Popov VO. Hyperthermia and acidification stimulate mechano-growth factor synthesis in murine myoblasts and myotubes. Biochemical and Biophysical Research Communications. 2008, v.375, p.271-274.
    36. Фуралёв В.А., Кравченко И.В., Попов В.О. Малые интерферирующие РНК к гену миостатина человека. Молекулярная биология, 2009, т.43, N4, с.636-641.
    37. Хоменков В.Г., Шевелев А.Б., Жуков В.Г., Курлович А.Е., Загустина Н.А., Попов В.О. Применение методов геносистематики для исследования бактериальных культур, утилизирующих летучие органические соединения // Прикладная биохимия и микробиология. 2005. Т. 41. № 2. С. 176-185.
    38. Хоменков В.Г., Шевелев А.Б., Жуков В.Г., Курлович А.Е., Загустина Н.А., Попов В.О Молекулярно-генетическая характеристика метаболических путей утилизации ароматических углеводородов консорциумами микроорганизмов // Прикладная биохимия и микробиология. 2005. Т. 41. № 3. С. 298-303.
    39. Popov V.O., Zhukov V. Odor Removal in Industrial Facilities in Biotechnology for Odor and Air Pollution Control, p. 305-326, eds. Z.Shareefdeen, A.Singh, 409 pp, Springer-Verlag, 2005, Heidelberg-New-York, Germany, ISBN: 3-540-23312-1

    Патенты:
          А.М.Безбородов, В.Г.Жуков, В.О.Попов, И.С.Рогожин. Биореактор для очистки воздуха от токсических, вредных и неприятно пахнущих летучих соединений Патент № 2090246 от 20.09.97.
          С.В.Козулин, О.В.Литвинов, В.О.Попов, С.П.Воронин. Способ очистки газовых выбросов от нитрила акриловой кислоты, Патент РФ № 221030 от 20.08.2003.
          В.Г. Жуков, Н.А. Загустина В.О. Попов. Средство для деструкции ацетона. Патент РФ № 2394907 от 2010.
          В.Г. Жуков, Н.А. Загустина В.О. Попов. Средство для деструкции стирола. Патент РФ № 2394908 от 2010.

вверх


[Новости и объявления] - [Справочная информация] - [Об Институте] - [Предложения к сотрудничеству] - [Кто есть кто в ИНБИ] - [Конференции] - [Баховские чтения и премии] - [Коллекция ссылок] - [Научные подразделения] - [Архив]

[
Главная страница] - [Карта сайта] - [Поиск по сайту] - [Написать в ИНБИ]


email to INBI
Last review: 10.04.2014.
© A.N.Bach Institute of Biochemistry of the R.A.S., 2001-2014